Білки: первинна структура білків, схема освіти трипептида

Первинною структурою білків називається лінійна поліпептидний ланцюг з амінокислот, з'єднаних між собою пептидними зв'язками. Первинна структура - найпростіший рівень структурної організації білкової молекули. Високу стабільність їй надають ковалентні пептидні зв'язку між α-аміногрупою однієї амінокислоти і α-карбоксильною групою іншої амінокислоти

Якщо в утворенні пептидного зв'язку бере участь іміногрупи пролина або гидроксипролина, то вона має інший вигляд

При утворенні пептидних зв'язків в клітинах спочатку активується карбоксильная група однієї амінокислоти, а потім вона з'єднується з аминогруппой інший. Приблизно так само проводять лабораторний синтез поліпептидів.

Пептидний зв'язок є повторюваним фрагментом поліпептидного ланцюга. Вона має ряд особливостей, які впливають не тільки на форму первинної структури, а й на вищі рівні організації поліпептидного ланцюга:

· Копланарность - все атоми, що входять в пептидную групу, знаходяться в одній площині;

· Здатність існувати в двох резонансних формах (кето- або енольной формі);

· Транс-положення заступників по відношенню до С-N-зв'язку;

· Здатність до утворення водневих зв'язків, причому кожна з пептидних груп може утворювати два водневі зв'язки з іншими групами, в тому числі і пептидними.

Виняток становлять пептидні групи за участю аміногрупи пролина або гидроксипролина. Вони здатні утворювати лише одну водневу зв'язок (див. Вище). Це позначається на формуванні вторинної структури білка. Поліпептидний ланцюг на ділянці, де знаходиться пролин або гидроксипролин, легко згинається, так як не утримується, як зазвичай, другий водневої зв'язком.

схема освіти трипептида:

Рівні просторової організації білків: вторинна структура білків: поняття про α-спіралі і β-складчатом шарі. Третинна структура білків: поняття про нативном білку і денатурації білка. Четвертичная структура білків на прикладі будови гемоглобіну.

Вторинна структура білка. Під вторинною структурою білка розуміють спосіб укладання поліпептидного ланцюга в впорядковану структуру. По конфігурації виділяють наступні елементи вторинної структури: α-спіраль і β -складчатий шар.

Модель будови α-спіралі, що враховує всі властивості пептидного зв'язку, була розроблена Л. Полингом і Р. Корі (1949 - 1951 рр.).

На малюнку 3, а зображена схема α -Спіралі, що дає уявлення про основні її параметри. Поліпептидний ланцюг згортається в α-спіраль таким чином, що витки спіралі регулярні, тому спіральна конфігурація має гвинтову симетрію (рис. 3, б). На кожен виток α -Спіралі припадає 3,6 амінокислотних залишку. Відстань між витками або крок спіралі складає 0,54 нм, кут підйому витка дорівнює 26 °. Формування і підтримка α -спіральні конфігурації відбувається за рахунок водневих зв'язків, що утворюються між пептидними групами кожного n -го і (п + 3) -го амінокислотних залишків. Хоча енергія водневих зв'язків мала, велика кількість їх приводить до значного енергетичного ефекту, в результаті чого α -спіральні конфігурація досить стійка. Бічні радикали амінокислотних залишків не беруть участі в підтримці α -спіральні конфігурації, тому всі амінокислотні залишки в α -Спіралі рівнозначні.

У природних білках існують тільки правозакрученной α -Спіралі.

β-Складчастий шар - другий елемент вторинної структури. На відміну від α -Спіралі β -складчатий шар має лінійну, а не стрижневу форму (рис. 4). Лінійна структура утримується завдяки виникненню водневих зв'язків між пептидними угрупованнями, що стоять на різних ділянках поліпептидного ланцюга. Ці ділянки виявляються зближеними на відстань водневого зв'язку між - С = О і HN - групами (0,272 нм).

Мал. 4. Схематичне зображення β -складчатого шару (стрілками вказано

про напрямок поліпептидного ланцюга)

Мал. 3. Схема (а) і модель (б) α -Спіралі

Вторинна структура білка визначається первинної. Амінокислотні залишки в різному ступені здатні до утворення водневих зв'язків, це і впливає на освіту α -Спіралі або β-шар. До спіралеобразующім амінокислот відносяться аланін, глутамінова кислота, глутамін, лейцин, лізин, метіонін і гістидин. Якщо фрагмент білка складається головним чином з перерахованих вище амінокислотних залишків, то на даній ділянці сформується α-спіраль. Валін, ізолейцин, треонін, тирозин і фенілаланін сприяють утворенню β-шар поліпептидного ланцюга. Невпорядковані структури виникають на ділянках поліпептидного ланцюга, де сконцентровані такі амінокислотні залишки, як гліцин, серії, аспарагінова кислота, аспарагін, пролін.

У багатьох білках одночасно є і α -Спіралі, і β-шар. Частка спіральної конфігурації у різних білків різна. Так, м'язовий білок параміозін практично на 100% спирализованную; висока частка спіральної конфігурації у міоглобіну і гемоглобіну (75%). Навпаки, у трипсину і рибонуклеази значна частина поліпептидного ланцюга укладається в шаруваті β -Структури. Білки опорних тканин - кератин (білок волосся), колаген (білок шкіри і сухожиль) - мають β -конфігурації поліпептидних ланцюгів.

Третинна структура білка. Третинна структура білка - це спосіб укладання поліпептидного ланцюга в просторі. Щоб білок придбав властиві йому функціональні властивості, поліпептидний ланцюг повинна певним чином згорнутися в просторі, сформувавши функціонально активну структуру. Така структура називається нативной. Незважаючи на величезне число теоретично можливих для окремої поліпептидного ланцюга просторових структур, згортання білка призводить до утворення єдиної нативной конфігурації.

Стабілізують третинну структуру білка взаємодії, що виникають між бічними радикалами амінокислотних залишків різних ділянок поліпептидного ланцюга. Ці взаємодії можна розділити на сильні і слабкі.

До сильних взаємодій відносяться ковалентні зв'язки між атомами сірки залишків цистеїну, що стоять в різних ділянках поліпептидного ланцюга. Інакше такі зв'язки називаються дисульфідними мостами; освіту дисульфидного моста можна зобразити таким чином:

Крім ковалентних зв'язків третинна структура білкової молекули підтримується слабкими взаємодіями, які, в свою чергу, поділяються на полярні та неполярні.

До полярних взаємодій відносяться іонні і водневі зв'язку. Іонні взаємодії утворюються при контакті позитивно заряджених груп бічних радикалів лізину, аргініну, гістидину і негативно зарядженої СООН-групи аспарагінової і глутамінової кислот. Водневі зв'язки виникають між функціональними групами бічних радикалів амінокислотних залишків.

Полярні або ван-дер-ваальсові взаємодії між вуглеводневими радикалами амінокислотних залишків сприяють формуванню гидрофобного ядра (жирної краплі) всередині білкової глобули, тому що вуглеводневі радикали прагнуть уникнути зіткнення з водою. Чим більше в складі білка неполярних амінокислот, тим більшу роль у формуванні його третинної структури грають ван-дер-ваальсові зв'язку.

Численні зв'язку між бічними радикалами амінокислотних залишків визначають просторову конфігурацію білкової молекули (рис. 5).

Мал. 5. Типи зв'язків, що підтримують третинну структуру білка:
а - дисульфідних місток; б - іонна зв'язок; в, г - водневі зв'язку;
д - ван-дер-ваальсові зв'язку

Третинна структура окремо взятого білка унікальна, як унікальна і його первинна структура. Тільки правильна просторова укладка білка робить його активним. Різні порушення третинної структури призводять до зміни властивостей білка і втрати біологічної активності.

Четвертичная Стурктура білка. Білки з молекулярної масою понад 100 кДа1 складаються, як правило, з декількох поліпептидних ланцюгів з порівняно невеликою молекулярною масою. Структура, що складається з певного числа поліпептидних ланцюгів, що займають строго фіксоване положення відносно один одного, внаслідок чого білок володіє тією чи іншою активністю, називається четвертинної структурою білка. Білок, що володіє четвертичной структурою, називається епімолекулой або мультимера, а складові його поліпептидні ланцюга - відповідно субодиницями або протомеров. Характерною властивістю білків з четвертинної структурою є те, що окрема субодиниця не володіє біологічною активністю.

Стабілізація четвертичной структури білка відбувається за рахунок полярних взаємодій між бічними радикалами амінокислотних залишків, локалізованих на поверхні субодиниць. Такі взаємодії міцно утримують субодиниці у вигляді організованого комплексу. Ділянки субодиниць, на яких відбуваються взаємодії, називаються контактними майданчиками.

Класичним прикладом білка, що має четвертинних структуру, є гемоглобін. Молекула гемоглобіну з молекулярної масою: 68 000 Так складається з чотирьох субодиниць двох різних типів - α і β / α-субодиниці складається з 141 амінокислотного залишку, a β - з 146. Третинна Стурктура α - і β-субодиниці подібна, як і їх молекулярна маса (17 000 Так). Кожна субодиниця містить простетичної групу - гем. Оскільки гем присутній і в інших білках (цитохроми, міоглобін), які будуть вивчатися далі, хоча б коротко обговоримо структуру тема (рис. 6). Угруповання гема є складною копланарную циклічну систему, що складається з центрального атома, який утворює координаційні зв'язки з чотирма залишками пиррола, з'єднаними метановими містками (= СН -). У гемоглобіні залізо зазвичай знаходиться в стані окислення (2+).

Чотири субодиниці - дві α і дві β - з'єднуються в єдину структуру таким чином, що α-субодиниці контактують тільки з β-субодиниці і навпаки (рис. 7).

Мал. 6. Структура гема гемоглобіну

Мал. 7. Схематичне зображення четвертичной структури гемоглобіну:
Fe - гем гемоглобіну

Як видно з малюнка 7, одна молекула гемоглобіну здатна переносити 4 молекули кисню. І зв'язування, і звільнення кисню супроводжується конформаційними змінами структури α - і β-субодиниці гемоглобіну і їх взаємного розташування в епімолекуле. Цей факт свідчить про те, що четвертичная структура білка не є абсолютно жорсткою.

Дата додавання: 2015-11-23; переглядів: 5631 | Порушення авторських прав

Рекомендований контекте:

Схожа інформація:

Пошук на сайті: